Scusate l'ignoranza.........

[Sedano Allegro]

Ma questa notizia ha a che fare con il consumo di carne?

http://www.repubblica.it/2009/02/sezion ... rioni.html

Sedano Allegro.

[Daria]

Ma questa notizia ha a che fare con il consumo di carne?

http://www.repubblica.it/2009/02/sezion ... rioni.html

Sedano Allegro.

Non è così semplice, qui entriamo nel campo della scienza..

"Le malattie da prioni sono patologie neurovegetative trasmissibili dell’uomo (es. malattia di Creutzfeldt-Jakob, cjd), e degli animali(es. encefalopatia spongiforme dei bovini, nota come bse). Caratteristico di queste malattie è l’accumulo nel sistema nervoso centrale di placche amiloidi contenenti una proteina prionica. I risultati di questa ricerca hanno evidenziato che nelle formazioni amiloidee di individui deceduti per cjd, portatori eterozigoti di una mutazione puntiforme della proteina prionica, sono presenti sia la forma selvatica che quella mutante. In considerazione dell’ipotesi patogenetica attualmente in discussione, questo risultato è importante per capire il meccanismo molecolare responsabile della formazione di “amiloide”.

Nel 1997, Stanley Prusiner ha ricevuto il premio Nobel per aver scoperto la proteina del prione, coinvolta nelle encefalopatie trasmissibili del sistema nervoso centrale. In queste malattie si riscontrano nel cervello di uomini o animali delle placche di “amiloide” (cosiddetta perché si colora come l’amido) costituite appunto da una proteina prionica (PrP) resistente alle proteasi (PrP-res) che deriva da un precursore fisiologico solubile, sensibile alle proteasi (PrP-sen). Mutazioni puntiformi nella sequenza aminoacidica della proteina prionica sono legate a varianti familiari di queste malattie; la presenza, invece, di un residuo di metionina o di valina nella posizione 129 sembra importante per i casi sporadici, quelli cioè che si manifestano senza alcun episodio infettivo apparente. Le mutazioni sono normalmente presenti su un solo allele e quindi vengono sintetizzate nel paziente due forme della proteina prionica, una selvatica ed una mutante.

L’obiettivo della ricerca era duplice:

a) determinare se le placche di “amiloide” presenti nel cervello di individui eterozigoti fossero costituite solo dalla proteina mutante, solo da quella selvatica o da entrambe;
b) verificare quale allotipo fosse presente negli individui eterozigoti in posizione 129. È stato analizzato il cervello di individui con mutazione Val210Ile o eterozigoti in posizione 129, utilizzando tecniche biochimiche
avanzate per l’analisi della proteina e/o di suoi frammenti (cromatografia liquida ad alta risoluzione, spettrometria di massa, micro-sequenziamento).

I risultati, pubblicati sulla rivista Nature Medicine e oggetto di News & Views (Bruce Chesebro) hanno dimostrato che nelle placche di “amiloide” sono presenti ambedue i tipi di PrP cioè sia la proteina a sequenza aminoacidica
normale che quella mutata. Alla luce dell’ipotesi patogenetica attualmente oggetto di discussione, questi dati contribuiscono a definire il meccanismo molecolare della formazione dell’“amiloide”, un evento importante non solo nelle malattie da prioni, ma anche in alcune forme di Alzheimer. Il ruolo delle sostituzioni aminoacidiche nell’innesco della polimerizzazione della proteina prionica che conduce alla formazione dell’ “amiloide” è simile a quello studiato per la nucleazione delle fibre di emoglobina S nell’anemia a cellule falciformi.

(cnr – Centro di Studio sulla Biologia Molecolare)
http://www.presidenza.cnr.it/report98/p ... 49-052.pdf

[Sedano Allegro]

Ma.........

Continuo a non capirci una cippa!

Meglio tornare a parlare di gelati.

Sedano Allegro.